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牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨等食物中，均含有胶原蛋白。但要注意，这些食物多半脂肪含量较高，不适合经常食用。其实，胶原蛋白中大部分都是非必需氨基酸，人体可以自行合成。所以，人们不需要刻意吃这一类食物，补充胶原蛋白。 有些廉价护肤品中号称含有胶原蛋白，说搽了可以“补充”皮肤流失的那部分胶原蛋白，其实，胶原蛋白是大分子蛋白质，一般情况下，连皮肤表层都很难通过，更不要说进一步到达真皮层、“补充”流失的那部分胶原蛋白了。此类产品在生产过程中，有特殊的生产工艺要求。能达到真正补充胶原蛋白作用的化妆品，不是非实力雄厚和具有高科技水平的生产厂家所能作到的。如何减缓胶原蛋白流失 由“预防”做起，减缓胶原蛋白流失和变性是很必要和有效的方法。我们还可以通过提高皮肤细胞的新陈代谢，来达到自身补充和修护胶原蛋白的目的。 首先是防晒，皮肤医学专家认为，90%以上的皮肤提早老化都是不当的阳光曝晒造成的。其次，要注意饮食均衡，尤其要多摄取含抗氧化物质的蔬果，如胡萝卜、西红柿、葡萄等，还要适量喝点红酒和茶，以保护皮肤内的胶原蛋白。 一些高品质的超音波美容仪如尚赫品牌，可形成每秒一百万次的细胞振颤，其穿透力可达皮下 5-6公分，利用这种按摩，能刺激皮肤深处的细胞，使皮下深部温热，皮下毛细血管血流顺畅、淋巴组织免疫功能增强，代谢状态得以改善，细胞被活化，促进胶原蛋白的生成，维持弹力纤维的良好状态，使皮肤恢复活力。注：尚赫超音波美容仪须配合专用体胶及面胶使用。 最后，别忘了要避免食用高脂肪食物。高热量、高脂肪，尤其是油炸食物都容易产生自由基，加速皮肤老化如果少吃这一类食物，就等于减少了身体被自由基伤害的机会及皮肤出现黑斑、皱纹等的风险。

一个单一的胶原蛋白分子-原胶原蛋白，被用来组成更大的胶原蛋白聚集物，如原纤维。它长约300纳米，直径约1.5纳米，由三条多肽链组成，每条多肽链都具有左手螺旋的构象。这三个左手螺旋扭曲在一起成为右手三螺旋或“超螺旋”，一种由许多氢键稳定的合作四元结构。对于I型胶原蛋白，每个三螺旋结合成一个右旋超超螺旋，称为胶原微纤维。每一个微原纤维都与相邻的微原纤维交错在一定程度上，这可能表明它们各自都不稳定，尽管在胶原原纤维中，它们排列得很好，呈晶体状。

胶原蛋白的一个显著特征是在这些胶原蛋白亚基的三条链中的每一条氨基酸都有规则的排列。该序列通常遵循Gly-Pro-X或Gly-X-Hyp的模式，其中X可能是其他各种氨基酸残基中的任何一个脯氨酸或羟脯氨酸约占总序列的1/6。由于甘氨酸占该序列的1/3，这意味着大约一半的胶原蛋白序列不是甘氨酸、脯氨酸或羟脯氨酸，这一事实经常由于胶原蛋白α -多肽不寻常的GX1X2特性的分散而被忽略。胶原蛋白的高甘氨酸含量对于胶原蛋白螺旋的稳定非常重要，因为这允许胶原纤维在分子内非常紧密的结合，促进氢键和分子间交联的形成这种规律的重复和高甘氨酸含量只在少数其他纤维蛋白中发现，如丝素蛋白。

胶原蛋白不仅仅是一种结构蛋白。由于其在决定细胞表型、细胞粘附、组织调节和基础架构方面的关键作用，其非脯氨酸富富区的许多部分具有细胞或基质关联/调节作用。相对高含量的脯氨酸和羟脯氨酸环，其几何约束的羧基和(二级)氨基，以及丰富的甘氨酸，解释了单个多肽链倾向于自发形成左手螺旋，没有任何链内氢键。

由于甘氨酸是最小的无侧链氨基酸，它在纤维结构蛋白中起着独特的作用。在胶原蛋白中，每隔第三个位置就需要Gly，因为三螺旋的组装将这个残基放置在螺旋的内部(轴)，在那里没有空间容纳比甘氨酸的单个氢原子更大的侧基。出于同样的原因，Pro和Hyp的戒指必须指向外。这两种氨基酸有助于稳定三重螺旋- Hyp甚至比Pro更重要;像鱼这样的动物，其体温比大多数温血动物低，对它们的需求量较低。脯氨酸和羟脯氨酸含量较低是冷水鱼的特征，而不是温水鱼;后者往往具有与哺乳动物相似的脯氨酸和羟脯氨酸含量。冷水鱼等变温动物脯氨酸和羟脯氨酸含量较低，导致其胶原蛋白的热稳定性低于哺乳动物胶原蛋白。这种较低的热稳定性意味着从鱼胶原蛋白中提取的明胶不适合许多食品和工业应用。

三种多肽卷曲形成原胶原蛋白。许多原胶原蛋白结合在一起形成原纤维，许多原纤维形成纤维。

原胶原亚基自发自组装，有规则的交错末端，在组织的细胞外空间形成更大的阵列。原纤维的额外组装由成纤维细胞引导，成纤维细胞沉积来自成纤维受体的完全形成的原纤维。在纤维状胶原中，分子与相邻分子错开约67纳米(一个单位称为“D”，根据聚集体的水合状态而变化)。在微纤维的每个D周期重复中，在横截面上有一个包含5个分子的部分，称为“重叠”，而只包含4个分子的部分，称为“间隙”。当微原纤维组装成原纤维时，这些重叠和间隙区域被保留下来，因此使用电子显微镜可以看到。微原纤维中的三螺旋对流层胶原呈准六边形排列。

在三螺旋内存在一些共价交联，在形成组织良好的聚集体(如原纤维)的tropocollagen螺旋之间存在不同数量的共价交联。较大的纤维束是在几种不同种类的蛋白质(包括不同的胶原蛋白类型)、糖蛋白和蛋白聚糖的帮助下形成的，通过相同关键分子的交替组合形成不同类型的成熟组织。胶原蛋白的不溶性是单体胶原蛋白研究的一个障碍，直到人们发现幼年动物的原胶原蛋白可以提取，因为它还没有完全交联。

然而，显微镜技术(即电子显微镜(EM)和原子力显微镜(AFM))和x射线衍射的进步使研究人员能够获得越来越详细的胶原蛋白原位结构图像。这些后来的进展对于更好地理解胶原结构影响细胞-细胞和细胞-基质通信的方式以及组织如何在生长和修复中构建以及在发育和疾病中变化尤为重要。例如，利用基于原子力显微镜的纳米压痕研究表明，单个胶原原纤维沿轴向是一种异质材料，其间隙区和重叠区具有显著不同的力学性能，这与这两个区域的不同分子组织有关。

胶原原纤维/聚集体在各种组织中以不同的组合和浓度排列，以提供不同的组织特性。在骨骼中，整个胶原蛋白三螺旋呈平行交错排列。在对胶原亚基的两端之间有40 nm的间隙(大约等于间隙区域)，可能是矿物成分(大约是)羟基磷灰石Ca10(OH)2(PO4)6)的长、硬、细晶体沉积的成核位点。I型胶原蛋白赋予骨骼抗拉强度。

电镜观察胶原纤维的d期，可见67nm的条带。

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